Сравнительная характеристика антиоксидантной активности ферментолизатов концентрата фикоцианина пищевой цианобактерии Arthrospira platensis

<jats:p>В качестве синего пигмента в пищевых продуктах и напитках массового спроса используются концентраты С-фикоцианина – мажорного хромофорного белка пищевой цианобактерии Arthrospira platensis. Широкий спектр биологической активности С-фикоцианина, и в первую очередь антиоксидантные свойства, определяет перспективы его использования также как ингредиента специализированных пищевых продуктов и БАД к пище. Цель работы сравнительно охарактеризовать содержание пептидных фракций различной молекулярной массы и антиоксидантную активность гидролизатов концентрата С-фикоцианина, полученных в результате трипсинолиза, пепсинолиза или последовательного использования этих пищеварительных протеаз. В результате пепсинолиза концентрата С-фикоцианина процентное содержание пептидных фракций в гидролизате в диапазоне молекулярных масс менее 2,9 кДа было в 2 раза выше по сравнению с аналогичным показателем для трипсинового гидролизата. Последовательный протеолиз пепсином и трипсином ожидаемо приводил к образованию фракции относительно низкомолекулярных пептидов (и возможно, свободных аминокислот), в которой содержание пептидов молекулярной массы менее 2,9 кД составило около 30 %. При концентрации образцов 5 мг/мл воды наибольшая ингибирующая активность 77,8 % установлена для С-фикоцианина, а наименьшая 26,8 % для пептидной смеси, полученной последовательным протеолизом пепсином и трипсином. Это кажущееся несоответствие объясняется значительной разницей содержания белкового азота в сравниваемых образцах. При пересчете на белковый азот максимальной антиоксидантной активностью in vitro, то есть наименьшим значением EC50, обладал продукт последовательного протеолиза концентрата С-фикоцианина биомассы A. platensis. Антиоксидантная активность пептидной смеси в 2 раза превысила исходную антиоксидантную активность концентрата С-фикоцианина. Также установлено, что пепсинолиз и трипсинолиз снижают интенсивность синей окраски растворов гидролизатов относительно исходного концентрата С-фикоцианина на 87,9 и 69,3 % соответственно. Последовательный протеолиз пепсином и трипсином снизил интенсивность синей окраски на 88,2 %. Полученные данные могут быть востребованы при разработке ингредиентов специализированной пищевой продукции.</jats:p> <jats:p>Concentrates of C-phycocyanin, the major chromophoric protein of the food cyanobacterium Arthrospira platensis, are used as a blue pigment in mass-marketed food products and beverages. The wide range of biological activity of C-phycocyanin, and primarily its antioxidant properties, determines the prospects for its use as an ingredient in specialized food products and dietary supplements. The aim of this work is to compare the content of peptide fractions of different molecular weights and the antioxidant activity of hydrolysates of C-phycocyanin concentrate obtained by trypsinolysis, pepsinolysis, or sequential use of these digestive proteases. As a result of pepsinolysis of the C-phycocyanin concentrate, the percentage of peptide fractions in the hydrolysate with a molecular weight of less than 2.9 kDa was twice as high as that of the tryptic hydrolysate. Sequential proteolysis with pepsin and trypsin resulted in the formation of a relatively low-molecular-weight peptide fraction (and possibly free amino acids), with a molecular weight of less than 2.9 kD accounting for approximately 30 % of the total peptide content. At a sample concentration of 5 mg/ml of water, the highest inhibitory activity of 77.8 % was found for C-phycocyanin, and the lowest activity of 26.8 % was found for a peptide mixture obtained by sequential pepsin and trypsin proteolysis. This apparent discrepancy is explained by the significant difference in the protein nitrogen content of the samples being compared. When converted to protein nitrogen, the product of sequential proteolysis of the C-phycocyanin concentrate of A. platensis biomass exhibited the highest in vitro antioxidant activity, with the lowest EC50 value. The antioxidant activity of the peptide mixture was twice as high as the initial antioxidant activity of the C-phycocyanin concentrate. It was also found that pepsinolysis and trypsinolysis reduced the blue color intensity of the hydrolysate solutions by 87.9 and 69.3 %, respectively, compared to the initial C-phycocyanin concentrate. Sequential pepsin and trypsin proteolysis reduced the blue color intensity by 88.2 %. These findings can be useful in the development of specialized food ingredients.</jats:p>